Hva er den molekylære sammensetningen av hemoglobin i røde blodlegemer?

Hemoglobin, det oksygenbærende molekylet i røde blodceller, er et komplekst kuleprotein med fire polypeptidkjeder (globinkjeder) og fire hemgrupper. Hver polypeptidkjede er foldet til en kompakt, nesten sfærisk struktur kalt et globin.

Haem: Hemgruppen er en porfyrinring med et jernion (Fe2+) i sentrum. Porfyrinringen består av fire pyrrolringer forbundet med metinbroer. Jernionet er bundet til porfyrinringen av fire nitrogenatomer fra pyrrolringene.

Globin-kjeder: De fire globinkjedene av hemoglobin heter alfa, beta, gamma og delta. Hos voksne består hemoglobin A, den vanligste formen for hemoglobin, av to alfa-kjeder og to beta-kjeder. Andre typer hemoglobin, som hemoglobin A2 og hemoglobin F, har forskjellige kombinasjoner av globinkjeder.

De fire polypeptidkjedene av hemoglobin er ordnet i en tetramerisk struktur, med de fire hemgruppene plassert i kløfter mellom globinkjedene. Hemgruppene er bundet til globinkjedene ved hydrofobe interaksjoner og hydrogenbindinger.

Oksygenbinding: Hemoglobin binder oksygenmolekyler reversibelt til jernionene i hemgruppene. Når oksygenkonsentrasjonen er høy, binder hemoglobin oksygenmolekyler og blir oksygenert. Når oksygenkonsentrasjonen er lav, frigjør hemoglobin oksygenmolekyler og blir deoksygenert.

Bindingen av oksygen til hemoglobin er samarbeidende, noe som betyr at bindingen av ett oksygenmolekyl til hemoglobin øker affiniteten til de andre hemgruppene for oksygen. Denne samarbeidsevnen skyldes konformasjonsendringene som skjer i hemoglobinmolekylet når det binder oksygen.

Den samarbeidende bindingen av oksygen til hemoglobin gjør at røde blodceller kan transportere store mengder oksygen effektivt. Hemoglobin er i stand til å binde og frigjøre oksygenmolekyler som svar på endringer i oksygenkonsentrasjonen i vev, noe som sikrer at vev får en konstant tilførsel av oksygen.