Hva er funksjonen til hem i hemoglobin?

Hemgruppen er en essensiell komponent i proteinet hemoglobin, som er ansvarlig for transport av oksygen i blodet. Strukturen til hemgruppen er en porfyrinring med et jernion i midten. Jernionet er bundet til porfyrinringen av fire nitrogenatomer og er videre koordinert til en femte ligand, typisk et vannmolekyl. Det sjette koordinasjonsstedet på jernionet er tilgjengelig for binding til et oksygenmolekyl.

Når et oksygenmolekyl binder seg til jernionet i hemoglobin, endrer jernionet sin oksidasjonstilstand fra Fe(II) til Fe(III). Denne endringen i oksidasjonstilstand fører til at hemgruppen blir mer elektronrik, noe som fører til sterkere interaksjoner mellom hemgruppen og proteinstrukturen til hemoglobin. Bindingen av oksygen til hemoglobin induserer også konformasjonsendringer i proteinet, noe som letter den samarbeidende bindingen av ytterligere oksygenmolekyler til hemoglobin.

Den samarbeidende bindingen av oksygenmolekyler til hemoglobin er avgjørende for effektiv transport av oksygen i blodet. Ved det lave partialtrykket av oksygen som finnes i lungene, binder hemoglobin seg til oksygenmolekyler og blir mettet med oksygen. Når hemoglobin når vev der partialtrykket av oksygen er lavere, dissosieres oksygenmolekylene fra hemoglobin og frigjøres i vevet. Den samarbeidende bindingen av oksygenmolekyler til hemoglobin sikrer at oksygen effektivt lastes på hemoglobin i lungene og avlastes i vevet, der det er nødvendig for cellulær respirasjon.