Hva er komponentene i hemoglobin?

Globin: Hemoglobin består av fire polypeptidunderenheter kalt globiner. Disse underenhetene er ordnet i en tetramerisk struktur, med to alfa- og to beta-globinkjeder. Hver globinkjede består av en lineær sekvens av aminosyrer som foldes inn i en spesifikk tredimensjonal struktur.

Hem: Hver globin-underenhet binder seg til en hemgruppe. Heme er et jernholdig porfyrinmolekyl. Jernionet i hem er bundet til fire nitrogenatomer i porfyrinringen og til et femte nitrogenatom i en histidinrest fra globinkjeden. Den sjette koordinasjonsposisjonen til jernionet er tilgjengelig for å binde oksygenmolekyler.

Oksygenbinding: Oksygenmolekyler binder seg til jernionene i hemgruppene i hemoglobin. Hvert hemoglobinmolekyl kan binde opptil fire oksygenmolekyler, ett til hver av sine fire hemgrupper. Bindingen av oksygen til hemoglobin er en samarbeidsprosess, noe som betyr at bindingen av oksygen til en hemgruppe øker affiniteten til de andre hemgruppene for oksygen. Denne samarbeidsbindingen gjør at hemoglobin binder og frigjør oksygen effektivt som svar på endringer i oksygenkonsentrasjonen i kroppen.

Allosterisk regulering: Bindingen av oksygen til hemoglobin reguleres av allosteriske effektorer. Allosteriske effektorer er molekyler som binder seg til hemoglobin og endrer dets affinitet for oksygen. Den viktigste allosteriske effektoren er karbondioksid. Karbondioksid binder seg til hemoglobin og reduserer dets affinitet for oksygen. Dette er grunnen til at frigjøringen av oksygen fra hemoglobin øker i vev der karbondioksidnivåene er høye, for eksempel i vev som puster.

Andre allosteriske effektorer av hemoglobin inkluderer hydrogenioner (H+), kloridioner (Cl-) og visse organiske fosfater, slik som 2,3-bisfosfoglyserat (BPG). Disse allosteriske effektorene kan binde seg til hemoglobin og enten øke eller redusere dets affinitet for oksygen, avhengig av den spesifikke effektoren.