Som blodcellene inneholder Respiratory Pigment

? Blod er en blanding av celler som flyter i en væske som er kjent som plasma. Plasma , som er 90 - prosent vann , transporterer ikke bare blodceller , men mange viktige molekyler som finnes i kroppen , slik som hormoner, immunglobuliner (antistoffer) , enzymer, koagulerende midler, hormoner , vitaminer, kolesterol , næringsstoffer (for eksempel glukose ), elektrolytter (som f.eks natrium-, kalium -og kalsium ) og avfallsprodukter . De celler som finnes i blodet er av tre typer : røde blodceller , som kalles erytrocytter , utgjør 40 til 45 prosent av blod , hvite blodceller , kalt leukocytter og blodplater , kalt trombocytter . Hovedsak , røde blodcellene transporterer oksygen fra lungene til vevene i hele kroppen , hvite blodlegemer å bekjempe infeksjonen , og blodplater hjelp i clotting . Åndedrettspigment

oksygenmolekyler er gjennomført fra lungene til vev i kroppen ved et protein molekyl i røde blodceller, som kalles hemoglobin . Hemoglobin inneholder atomer av jern, og det er jern -komponenten i hemoglobin som gir blodet sin røde farge . Som sådan er hemoglobin kjent som luft pigment .
Hemoglobin Struktur

En hemoglobin molekylet er en tetramerisk heme protein , noe som betyr at det består av fire polypeptid ( aminosyre ) kjedene er brettet til å danne fire globular proteinstrukturer , hver for seg er kjent som et monomert protein heme . Hver monomere heme protein inneholder en heme protese gruppe , en essensiell komponent som er den eneste jernatomi midten, som i sin oksyderte Fe2 + tilstand, er ansvarlig for å tiltrekke og binding oksygenmolekyler i den oksygenrike miljøet i lungene . Hver jernatomkan binde ett molekyl av oksygen og , siden hver hel hemoglobin molekylet inneholder fire jernatomer , lar dette hver hemoglobinmolekylettil å bære fire oksygenmolekyler . Hver røde blodceller inneholder rundt 250 millioner hemoglobinmolekyler, dermed respiratoriske pigmenter dramatisk øke oksygen bæreevne av blod .
Hemoglobin Funksjon

Muligheten av hemoglobin å tiltrekke oksygen i lungene og deretter frastøte det i vev er på grunn av forskjellene i pH-verdi mellom oksygenrikt miljø av lungene og oksygenfattigmiljø av vevet . PH-verdien i vevet er lavere ( surere ) enn pH i lungene, og dette sure miljøet reduserer affiniteten av hemoglobin for oksygen og øker dets affinitet for hydrogen- ioner ( H +- ioner) . Hydrogen- ioner er rikelig i vev , på grunn av reaksjonen mellom karbondioksid ( CO2) som er produsert i vevet og vann for å danne bikarbonat , en reaksjon som finner sted når karbondioksyd diffunderer inn i de røde blodcelleneog reagerer med vann.
p Som sådan, er alle de fire oksygenmolekyler frigjort fra hemoglobin til vev og erstattet med hydrogenioner i hemoglobinmolekylet. Når hemoglobin tilbake til lungene, er det i stand til å kaste sine hydrogenioner , fordi jo høyere pH-verdien av lungene gjør H + -ioner mer tilt for miljøet enn til heme , slik at hydrogen- bladene , og er erstattet med oksygen , og syklusen starter på nytt.
p Dette system har fordelen av å tillate transport av karbondioksid til lungene for fjerning fra kroppen. CO2 er uoppløselig i vann, men det bikarbonat -ion er vannløselige og derfor beveger seg i blodet til lungene , hvor den deretter reagerer med det frigjorte H + -ioner til å gå tilbake til CO2-gass som kan pustes ut med den neste ånde.

Karbonmonoksid
Karbonmonoksid forgiftning hindrer oksygentransport.

Karbonmonoksid har en mye høyere affinitet for hemoglobin enn betyr oksygen. I kullosforgiftning , dette fortrinnsvis binding betyr at oksygen ikke kan transporteres og gitt ut til kroppens vev , noe som resulterer i kvelning og død .