En protease stammer fra Bacillus arter P7 fordøyer et protein , kalt kasein , som finnes i sau, eller sau , melk . En studie publisert i mai 2011 utgaven av " Journal of Science of Food and Agriculture" undersøkt antioksidant og antimikrobielle effekter av delvis kaseinproteineretter p7 proteolyse , eller splitting av proteinet . Undersøkelsen viste at den delvise ovine caseinate hemmet veksten av en rekke bakteriearter . I tillegg rapporterte forfatterne at den delvise protein viste antioksidantaktivitet .
Bacillus anthrasis
Bacillus anthrasis er den utløsende agent for miltbrann , en dødelig sykdom som påvirker mennesker og dyr . Proteaser fra B. anthrasis antas å ha viktige roller i utviklingen av miltbrann , men ingen av disse påståtte enzymer har ennå ikke fullstendig beskrevet . En studie i mai 2011 utgaven av " BMC biokjemi " identifiserte romanen proteaser avledet fra B. anthrasis . Forfatterne var i stand til å identifisere de proteaser ved å genetisk modifisere ytterligere bakterielle arter, Escherichia coli, slik at de kunne masseprodusere enzymet . Forskerne var vellykket i å uttrykke miltbrann proteaser i E. coli og var i stand til å rense enzymer for å avdekke deres kjemiske sammensetninger . Men deres biologiske aktiviteter er ennå ikke beskrevet .
Bacillus subtillis
Identifiseringen av proteaser og deres funksjoner ble først forsøkt i slutten av 1960 . I 1973 , "Journal of Molecular Biology ", publisert en artikkel som er beskrevet egenskapene for en protease isolert fra Bacillus subtillis , et felles jordbakterier . Forfatterne fant at proteasen fra artene kan eksistere enten innsiden eller utsiden av organismen på grunn av en enkelt mutasjon aktiveres av temperaturen. Papiret gikk videre at proteasen er involvert i spaltningen av et enzym som forener aminosyrer i produksjon av RNA , som kalles RNA polymerase. Polymerase molekylet er ansvarlig for temperatur - aktivert dannelsen av sporer , reproduktive former for bakterier .
Bacillus SSR1
En protease som spalter et protein molekyl på en serin aminosyrerest ble isolert fra en nylig oppdaget Bacillus forbindelsene angitt SSR1 . En artikkel som vises i mars 2001 utgaven av "Process Biochemistry " beskrev egenskapene av enzymet . Forfatterne uttalte at det er et enkelt protein , eller i monomer , og mest aktiv ved en pH på 8 til 11 , eller i alkaliske miljøer. Forskerne har også funnet at enzymet er mest aktive i nærvær av metallioner , eller ladede atomer , som for eksempel jern, kalsium og natrium. Annet enn sine preferanser for å kutte et protein på en serin rester , lite annet er kjent om molekylet .