1. Lav pH:Magesaften i magesekken er svært sur, med en pH-verdi fra 1 til 2. Trypsin har et optimalt pH-område mellom 7 og 9. Den ekstremt lave pH-verdien til magesaft denaturerer trypsin, og får det til å miste sitt struktur og katalytisk aktivitet.
2. Tilstedeværelse av pepsin:Magen skiller også ut et annet enzym kalt pepsin, som er ansvarlig for den første nedbrytningen av proteiner i det sure miljøet i magen. Pepsin fungerer best ved lav pH og kan direkte bryte ned trypsin, noe som ytterligere bidrar til deaktivering.
3. Inaktivering av sure proteaser:Magesaft inneholder ulike sure proteaser, som cathepsin D og gastricsin, som direkte kan målrette og spalte peptidbindingene i trypsinmolekylet, noe som fører til inaktivering av det.
4. Proteasehemmere:Magen produserer også proteasehemmere, som er proteiner som spesifikt binder seg til og hemmer aktiviteten til proteolytiske enzymer som trypsin. Disse inhibitorene hindrer trypsin i å utføre sine katalytiske funksjoner.
5. Høy enzymkonsentrasjon:I bukspyttkjertelen syntetiseres trypsin som en inaktiv forløper kalt trypsinogen for å forhindre for tidlig aktivering i selve bukspyttkjertelen. Men når trypsinogen kommer inn i tynntarmen, blir det aktivert av et annet enzym kalt enterokinase. I motsetning til dette kan den høye konsentrasjonen av trypsin i magesaften føre til autoaktivering av trypsinogen, noe som resulterer i rask inaktivering på grunn av de sure forholdene og tilstedeværelsen av inhibitorer.
Derfor fører kombinasjonen av lav pH, tilstedeværelsen av pepsin og andre sure proteaser, proteasehemmere og den høye enzymkonsentrasjonen i magesaften til deaktivering av trypsin når det introduseres i magen. Dette sikrer at trypsin forblir inaktivt og ikke forstyrrer fordøyelsen av proteiner i magen, som hovedsakelig utføres av pepsin.